株式会社理論創薬研究所

Institute for Theoretical Medicine, Inc.

メッセージ

「天然ペプチドから最適ペプチド、そしてペプチドミメティックへ」

当社は、独自に開発したin silico 創薬技術 (ITM-COSMOS) を通じてペプチドミメティックによる創薬を支援いたします。

革新的な医薬品の研究開発を発展させ、人々の健康と福祉に貢献することを理念としています。

天然ペプチド (Step 1)

生体内でタンパク質間相互作用に寄与しているペプチド
(ITM-PepFingerで探索)

最適ペプチド (Step 2)

天然ペプチドをもとに親和性、選択性を向上させたペプチド
(ITM-PepOptimizerで最適化)

ペプチドミメティク (Step 3)

最適ペプチドの特徴を医薬品ライクな低分子で擬態した化合物
(ITM-PepMimeticsで低分子変換)
  • ITM-COSMOSは、当社で開発したソフトウェア群の総称。

お知らせ

2015年12月9日 プレスリリース
田辺三菱製薬株式会社、日本電気株式会社、株式会社理論創薬研究所の3社共同でインシリコ創薬での高精度かつ高速なアプローチを開発

事業内容

創薬研究

アポトーシス関連タンパク質を中心にタンパク質間相互作用を標的としたペプチドミメティクスの創製を行っています。

創薬支援

製薬企業、創薬ベンチャー企業との共同研究、並びに受託研究を通じてペプチドミメティクスによる創製を支援しています。

ソフトウェア販売

化合物検索システムの販売、並びに創薬支援ソフトウェアの受託開発を行っています。

情報提供サイト運営

Chemoinformaticsに関連するプログラミングを中心に情報提供を行うCheminformistを運営しています。

会社概要

社名:
株式会社理論創薬研究所
住所:
神奈川県横浜市緑区長津田町4259-3東工大横浜ベンチャープラザW-101
設立:
平成16年2月
代表取締役:
吉森 篤史
最高顧問:
東京理科大学薬学部教授 田沼 靖一
問い合わせ先:

研究成果

当社研究員 (下線) が学会誌、専門誌に発表した論文をご紹介いたします(共著含む)。
  • New Insights into the Roles of NAD+-Poly(ADP-ribose) Metabolism and Poly(ADP-ribose) Glycohydrolase. Tanuma SI, Sato A, Oyama T, Yoshimori A, Abe H, Uchiumi F. Curr Protein Pept Sci. 2016 [in press]
  • Structure-activity relationships of the thujaplicins for inhibition of human tyrosinase. Yoshimori A, Oyama T, Takahashi S, Abe H, Kamiya T, Abe T, Tanuma S. Bioorg Med Chem. 2014;22(21):6193-200.
  • Structure-based design of dipeptide derivatives for the human neutral endopeptidase. Misawa K, Suzuki Y, Takahashi S, Yoshimori A, Takasawa R, Shibuya Y, Tanuma S. Bioorg Med Chem. 2011;19(20):5935-47.
  • Discovery of a new type inhibitor of human glyoxalase I by myricetin-based 4-point pharmacophore. Takasawa R, Tao A, Saeki K, Shionozaki N, Tanaka R, Uchiro H, Takahashi S, Yoshimori A, Tanuma S. Bioorg Med Chem Lett. 2011 ;21(14):4337-42.
  • Structural insights into the hot spot amino acid residues of mushroom tyrosinase for the bindings of thujaplicins. Takahashi S, Kamiya T, Saeki K, Nezu T, Takeuchi S, Takasawa R, Sunaga S, Yoshimori A, Ebizuka S, Abe T, Tanuma S. Bioorg Med Chem. 2010;18(22):8112-8.
  • A new small molecule that directly inhibits the DNA binding of NF-kappaB. Kobayashi T, Yoshimori A, Kino K, Komori R, Miyazawa H, Tanuma S. Bioorg Med Chem. 2009;17(14):5293-7.
  • Structure-based discovery of a novel non-peptidic small molecular inhibitor of caspase-3. Sakai J, Yoshimori A, Nose Y, Mizoroki A, Okita N, Takasawa R, Tanuma S. Bioorg Med Chem. 2008;16(9):4854-9.
  • Structure-activity relationship of human GLO I inhibitory natural flavonoids and their growth inhibitory effects. Takasawa R, Takahashi S, Saeki K, Sunaga S, Yoshimori A, Tanuma S. Bioorg Med Chem. 2008;16(7):3969-75.
  • Structural and functional definition of the specificity of a novel caspase-3 inhibitor, Ac-DNLD-CHO. Yoshimori A, Sakai J, Sunaga S, Kobayashi T, Takahashi S, Okita N, Takasawa R, Tanuma S. BMC Pharmacol. 2007;7:8.
  • Structure basis for the inhibitory mechanism of a novel DNase gamma-specific inhibitor, DR396. Sunaga S, Yoshimori A, Shiokawa D, Tanuma S. Bioorg Med Chem. 2006;14(12):4217-26.
  • A novel inhibitor that protects apoptotic DNA fragmentation catalyzed by DNase gamma. Sunaga S, Kobayashi T, Yoshimori A, Shiokawa D, Tanuma S. Biochem Biophys Res Commun. 2004;325(4):1292-7.
  • A novel method for evaluation and screening of caspase inhibitory peptides by the amino acid positional fitness score. Yoshimori A, Takasawa R, Tanuma S. BMC Pharmacol. 2004;4:7.